熱休克蛋白功能
來源:醫學教育網發布時間:2012-11-29
HSP可提高細胞的應激能力,特別是耐熱能力。預先給生物以非致死性的熱剌激,可以加強生物對第二次熱剌激的抵抗力,提高生物對致死性熱剌激的存活率,這種現象稱為熱耐受。目前對此現象的分子機制仍不太清楚,但許多研究均發現了HSP的生成量與熱耐受呈正相關。
HSP還可調節Na+-K+-ATP酶的活性。某些細胞經熱休克喪失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培養中隨著HSP的產生而得到部分恢復。HSP的誘導劑亞砷酸鈉亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。這種現象可被放線菌素D和環已酰亞胺抑制,提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一種基因表達的結果,而不是亞砷酸鈉直接作用的結果。
有人通過四膜蟲屬細胞熱休克的研究,發現有些HSP具有促進細胞內糖原異生和糖原生成的作用,使細胞內糖原貯量增多,從而提高應能力。
此外,有人還報道,熱、乙醇、亞砷酸鈉的預處理不僅能使某些細胞產生熱耐受,還能使細胞對阿霉素(adriamycin)的耐受性增強,提示HSP可以增強對各種損傷的抵抗力。
至于在人類的應激中,HSP究竟起什么作用,目前還知之甚少。